Facteurs importants influençant l'activité enzymatique

sont des protéines basées sur des molécules complexes produites par les cellules. Il y a plusieurs enzymes, qui sont impliquées dans les différentes réactions biochimiques. Chacune de ces enzymes présentes dans notre corps peut influencer n'importe quelle réaction d'un produit chimique particulier ou d'un ensemble de réactions. Ceux-ci servent de catalyseurs organiques et augmentent la vitesse des réactions dans lesquelles ils interviennent. En l'absence d'enzyme, la vitesse d'une réaction chimique devient extrêmement lente. Certaines de ces réactions ne peuvent pas se produire, si le type d'enzyme n'est pas présent dans le corps.

Explication de l'activité enzymatique

Une enzyme peut augmenter la vitesse d'une réaction chimique multiple. Vous serez surpris d'apprendre que des études ont montré qu'ils peuvent faire une réaction chimique 10 milliards de fois plus vite. Les substances chimiques, qui sont présentes au début des processus biochimiques, que l'on appelle substrats, subissent des modifications chimiques pour former un ou plusieurs produits finaux. Fondamentalement, le site actif des enzymes forme une liaison temporaire avec le substrat. Pendant ce temps, une enzyme diminue l'énergie d'activation des molécules participantes, ce qui accélère la réaction. Une fois la réaction terminée, le produit nouvellement formé quitte la surface de l'enzyme et l'enzyme retrouve sa forme initiale. Par conséquent, on peut dire qu'il participe à la réaction sans subir aucun changement physique ou chimique. Par conséquent, la même enzyme est utilisée encore et encore pour un processus spécifique.

Facteurs influençant l'activité enzymatique

Les concentrations de substrat et d'enzymes ont un impact sur l'activité des enzymes. En outre, les conditions environnementales, telles que la température, le pH, la présence d'inhibiteurs, etc., influencent également leurs activités. Chacun de ces facteurs importants sont discutés ci-dessous:

Changement de température

Toutes les enzymes ont besoin d'une température favorable pour fonctionner correctement. La vitesse d'une réaction biochimique augmente avec l'augmentation de la température. En effet, la chaleur augmente l'énergie cinétique des molécules participantes, ce qui produit un plus grand nombre de collisions entre elles. D'autre part, on constate que, surtout dans des conditions de basse température, la réaction devient lente, car il y a moins de contact entre le substrat et l'enzyme. Cependant, les températures extrêmes ne sont pas bonnes pour les enzymes. Sous l'influence de très hautes températures, la molécule de l'enzyme a tendance à être déformée, car elle ralentit la vitesse de réaction. En d'autres termes, une enzyme dénaturée ne remplit pas ses fonctions normales. Dans le corps humain, la température optimale à laquelle la plupart des enzymes sont hautement actives est comprise entre 35 ° C et 40 ° C (95 ° F et 104 ° F). Il y a des enzymes qui préfèrent une température inférieure à celle-ci

Modification de la valeur du pH

L'efficacité d'une enzyme est grandement influencée par la valeur du pH de son environnement. Cela est dû à la charge de ses changements de composants acides aminés, avec le changement de la valeur du pH. Chaque enzyme est activée à un niveau de pH spécifique. En général, la plupart des enzymes restent stables et fonctionnent bien dans la plage de pH de 6 et 8. Cependant, il existe certaines enzymes spécifiques, qui ne fonctionnent que dans des environnements acides ou basiques. La valeur de pH favorable pour une enzyme spécifique dépend en fait du système biologique dans lequel vous travaillez. Lorsque la valeur du pH devient trop élevée ou trop faible, la structure de base de l'enzyme subit un changement (ou des changements). En conséquence, le site actif de l'enzyme ne se lie pas correctement au substrat et l'activité de l'enzyme est sévèrement affectée. L'enzyme peut même cesser de fonctionner complètement.

Concentration du substrat

La concentration du substrat joue un rôle important dans diverses enzymes. Évidemment, cela est dû à une concentration plus élevée de substrat, ce qui signifie qu'un plus grand nombre de molécules de substrat sont impliquées dans l'activité de l'enzyme. Tandis qu'une faible concentration en substrat signifie qu'un plus petit nombre de molécules sera associé aux enzymes. Ceci, à son tour, réduit l'activité de l'enzyme. Lorsque la vitesse d'une réaction enzymatique est maximale et que l'enzyme est dans son état le plus actif, une augmentation de la concentration du substrat ne fera aucune différence dans l'activité de l'enzyme. Dans cette condition, le substrat est remplacé en permanence par un nouveau site actif de l'enzyme et il n'y a aucune possibilité d'ajouter ces molécules supplémentaires.

Concentration enzymatique

Dans toute réaction enzymatique, la quantité de molécules de substrat qui sont Traités est plus grande, par rapport à la quantité d'enzymes. Une augmentation de la concentration des enzymes augmente l'activité enzymatique pour la simple raison que plus d'enzymes participent à la réaction. La vitesse de la réaction est directement proportionnelle à la quantité d'enzymes disponibles. Cependant, cela ne signifie pas qu'une augmentation constante de la concentration des enzymes entraînera une augmentation constante de la vitesse de réaction. Au contraire, une concentration très élevée d'enzymes, où toutes les molécules du substrat sont déjà utilisées, n'a aucun impact sur la vitesse de réaction. Pour être plus précis, une fois que la vitesse de réaction a atteint la stabilité, une augmentation de la quantité d'enzymes n'affectera pas la vitesse de réaction.

Inhibiteurs

Comme son nom l'indique, les inhibiteurs sont les substances, qui ont tendance à éviter les activités des enzymes. Les inhibiteurs de l'enzyme interfèrent avec les fonctions de l'enzyme de deux manières différentes. Sur cette base, ils sont divisés en deux catégories: les inhibiteurs compétitifs et les inhibiteurs non compétitifs. Un inhibiteur compétitif a une structure qui est la même que celle d'une molécule de substrat, et ainsi il se lie facilement au centre activé de l'enzyme et limite la formation de liaison du complexe enzyme-substrat. Un inhibiteur non compétitif est celui qui produit le changement (ou les changements) sous la forme d'enzymes par la réaction avec sa place active. Dans cette condition, la molécule de substrat ne peut pas se lier à l'enzyme et, par conséquent, les activités suivantes sont bloquées.

Facteurs allostériques

Il existe des enzymes qui ont une place active et un ou plusieurs sites régulateurs. et ils sont connus comme des enzymes allostériques. Une molécule qui se lie aux lieux de régulation est connue comme le facteur allostérique. Lorsque cette molécule dans l'environnement cellulaire forme une liaison non covalente faible au site de régulation, la forme de l'enzyme et son centre d'activation sont modifiés. Généralement, ce changement diminue l'activité de l'enzyme, car il inhibe la formation d'un nouveau complexe enzyme-substrat. Cependant, il existe certains activateurs allostériques, qui favorisent l'affinité entre l'enzyme et le substrat et influencent positivement le comportement enzymatique.

Nous espérons que cet article vous a aidé à avoir un aperçu des différents facteurs qui favorisent inhiber l'action de diverses enzymes présentes dans les cellules vivantes. On peut conclure des informations fournies ci-dessus que toutes les enzymes ont besoin d'une condition favorable pour fonctionner correctement. Une condition défavorable tend à influencer négativement l'activité enzymatique.